Pristupačnost
Zavod za biokemiju Prirodoslovno-matematičkog fakulteta Sveučilišta u Zagrebu traži višeg tehničkog suradnika - višeg laboranta, na neodređeno vrijeme, uz uvjet probnog rada u trajanju od tri mjeseca, u punom radnom vremenu.
Natječaj je dostupan ovdje.
Pozivamo vas na predavanje 'Novel xenon–nitrogen- and xenon–oxygen-bonded compounds' koje će u sklopu Kolokvija Kemijskog odsjeka održati Matic Lozinšek s Instituta Jožef Stefan, Ljubljana.
Predavanje će se održati srijedu 24. travnja s početkom u 13.15 sati u predavaonici A1.
U sklopu poziva Razvojne istraživačke potpore, NPOO.C3.2.R2-I1.06, odobren je projekt Enzimsko inženjerstvo za održivo recikliranje bioplastike u vrijednosti od 613.614,53 EUR, čija je voditeljica izv. prof. dr. sc. Aleksandra Maršavelski za Zavoda za biokemiju Kemijskog odsjeka PMF-a.
Ovim putem pozivamo sve doktorande da se prijave na 8. Simpozij studenata doktorskih studija Prirodoslovno-matematičkog fakulteta (8. SSDS). Simpozij će se održati od 26. do 27. travnja 2024. godine na Kemijskom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta u Zagrebu (Horvatovac 102a).
Registracije su službeno otvorene, a rok za prijavu sažetaka je 16. veljače 2024. godine, putem službene web stranice Simpozija. Podsjećamo da za sudjelovanje na Simpoziju nema kotizacije.
Detalje u vezi Simpozija možete naći ovdje.
Poštovani i dragi studenti,
uskoro počinje nova, 2023./2024., akademska godina. U tijeku je usklađivanje sveučilišnih i fakultetskih pravila studiranja s novim Zakonom o visokom obrazovanju i znanstvenoj djelatnosti te novim Statutom Sveučilišta u Zagrebu. PMF će u ovom prijelaznom razdoblju, koliko god to bude dopušteno i moguće, primjenjivati pravila povoljnija za studente.
Svi studenti i dalje imaju obvezu završiti studij najkasnije u roku koji je dvostruko dulji od trajanja studija.
Važno je napomenuti da prema novim pravilima studenti ne gube pravo studiranja na studiju ako u prethodne dvije akademske godine nisu stekli najmanje 35 ECTS-a. To znači da takvi studenti mogu upisati novu akademsku godinu (ako time ne bi prekoračili dvostruko trajanje studija).
Studentima će biti omogućeno više od dva puta upisati isti kolegij.
Studenti će moći polagati kolegije iz ljetnog semestra za koje su ostvarili uvjete i u zimskom semestru akad. god. 2023./2024. Bez obzira koliko je puta do sada student izašao na ispit iz nekog kolegija za koji je ostvario uvjete, on može izaći na ispit u svakom ispitnom terminu do uključivo veljače 2024.
Ponovno napominjemo da broj izlazaka na ispit iz pojedinog kolegija više nije eliminatoran, tj. u tom slučaju studenti ne gube pravo studiranja.
Studenti u redovitom statusu, koji su u prvu godinu studija prvi put upisani u akademskoj godini 2023./2024., imat će pravo najviše jednom ponavljati svaku studijsku godinu.
Molimo studente da i dalje prate objave na mrežnoj stranici na kojoj ćemo objavljivati sve važne novine.
Znanstvenici Kemijskog odsjeka Mario Kekez, Vladimir Zanki, Jasmina Rokov Plavec i Aleksandra Maršavelski te bivši student Ivan Antičević objavili su rad pod naslovom Importance of protein intrinsic conformational dynamics and transient nature of non-covalent interactions in ligand binding affinity u vrhunskom znanstvenom časopisu International Journal of Biological Macromolecules (IF 6,953).
Intrinzična dinamika proteina bitna je za njihovu funkciju. Većina proteina ima dobro definiranu nativnu strukturu, ali ujedno pokazuju konformacijsku heterogenost koja se temelji na stalnom gibanju aminokiselinskih ostataka. Lokalna fleksibilnost aminokiselinskih ostataka utječe na afinitet proteina prema ligandu. Iako je poznato da i udaljene strukturne modifikacije proteina (poput skraćivanja) utječu na intrinzičnu proteinsku dinamiku, koja modulira afinitet vezanja liganda, detaljni mikroskopski uvid u ovu pojavu predstavlja izazovan problem.
U ovom radu kombinirana je eksperimentalna karakterizacija i računalni pristup sa ciljem istraživanja poveznice između konformacijske dinamike proteina i afiniteta prema ligandu. Kao modelni sustav korišten je protein BEN1 iz biljke Arabidopsis thaliana, koji sadrži karakteristični kiseli N-terminalni produžetak, udaljen od mjesta vezanja kofaktora NADP+. Biofizička metoda mikrotermoforeza pokazala je da skraćena inačica BEN1 pokazuje 34 puta veći afinitet za NADP+ u usporedbi s cjelovitim BEN1, što odgovara razlici u slobodnoj energiji vezanja od 2,1 kcal.mol-1 između ova dva kompleksa. U svrhu razumijevanja eksperimentalno dobivenih podataka i analize međusobne povezanosti intrinzične proteinske dinamike i afiniteta vezanja, korištene su simulacije molekulske dinamike spregnute s MM/GBSA izračunom slobodne energije vezanja i raščlambom entalpijskog doprinosa po aminokiselinskom ostatku.
Rezultati su pokazali da razlika u slobodnoj energiji vezanja leži u entalpijskom doprinosu. Analiza interakcijskih obrazaca i raščlamba entalpije po aminokiselinskom ostatku pokazala je da skraćena i cjelovita inačica BEN1 tvore isti broj nekovalentnih interakcija s NADP+. Međutim, zastupljenost i jačina pojedinih interakcija bile su različite što je dovelo do razlike u afinitetu vezanja. Simulacije molekulske dinamike pokazale su da skraćena inačica BEN1 stvara značajno jaču kation-π interakciju između očuvanog Arg69 i adenina NADP+, kao i vodikovu vezu između očuvanog Ser244 i fosfata NADP+ u odnosu na cjeloviti BEN1. Dakle, skraćivanje udaljenog N-terminalnog produžetka BEN1, koji ne komunicira s veznim mjestom za NADP+, utječe na intrinzičnu konformacijsku dinamiku koja modulira afinitet vezanja prema NADP+, iako je broj nekovalentnih interakcija između veznog mjesta i kofaktora NADP+ jednak kod oba kompleksa. Rezultati naglašavaju važnost intrinzične konformacijske dinamike i tranzijentne prirode nekovalentnih interakcija u kontekstu afiniteta proteina prema ligandu, što može biti primjenjivo npr. u proteinskom inženjerstvu.
.png){kind=link}