Događanja na PMF-u

13.
siječnja
14:00-15:00,
Kemijski odsjek, Predavaonica 023

Opće obavijesti

OBAVIJESTI ZA STUDENTE

Pozivaju se zainteresirani studenti da sudjeluju na Otvorenom danu kemije koji će se održati u sklopu Dana i noći na PMF-u 17. travnja 2026. godine. Prijavu je moguće obaviti preko poveznice.

Za sve dodatne informacije slobodno se javite koordinatoru ovogodišnjeg ODK Igoru Živkoviću na Teams ili e-mail: izivkovic.chem@pmf.hr.

Autor: Aleksandra Maršavelski

Ministarstvo znanosti, obrazovanja i mladih objavilo je Javni poziv za dodjelu novčane potpore za pokriće dijela troškova prijevoza za studente s invaliditetom za ak. god. 2025./2026.

Prijava se podnosi putem mrežne aplikacije, a rok za podnošenje prijave je do petka, 16. siječnja 2026., do 12.00 sati.

Uvjeti ostvarivanja ovoga prava definirani su Pravilnikom o uvjetima i načinu ostvarivanja prava na novčanu potporu za pokriće dijela troškova prijevoza za studente s invaliditetom (NN 114/23).

Za sva dodatna objašnjenja studenti se mogu obratiti na službenu elektroničku adresu Ministarstva: prijevoz-potpore@mzom.hr ili na brojeve telefona: 01/4594 142 i 01/4594 150.

Autor: Aleksandra Maršavelski

Objavljen znanstveni rad u časopisu...

Znanstvenici Kemijskog odsjeka Aleksandra Maršavelski i Tomica Hrenar u suradnji sa znanstvenicima s Technion - Israel Institute of Technology, u  Haifi u Izraelu (H. Cai, S. Shulami i A. Fishman) i s Instituta Ruđer Bošković (Z. Štefanić), objavili su znanstveni rad "Allosteric regulation of L-lactate dehydrogenase: Beyond effector-mediated tetramerization" u prestižnom časopisu Protein Science (IF = 5,2).

U ovom istraživanju proučavana je alosterička regulacija enzima L-laktat dehidrogenaze iz Geobacillus stearothermophilus (GsLDH), koji je homotetramerni enzim važan za industrijsku biokatalizu zbog svoje uloge u konverziji laktata i piruvata te regeneraciji NAD⁺/NADH kofaktora. Kombiniran je eksperimentalni i računalni pristup kako bi se objasnio mehanizam alosteričke aktivacije pomoću fruktoze-1,6-bisfosfata (FBP), koji stabilizira tetramernu strukturu enzima i povećava afinitet prema supstratu piruvatu. Usporedbom divljeg tipa (wt) enzima s trostrukim i jednostrukim mutantom, pokazano je da trostruki mutant zadržava tetramernu strukturu i visok afinitet za piruvat neovisno o prisutnosti FBP-a. Nasuprot tome, jednostruki mutant također ostaje tetramer, ali nema povećani afinitet za supstrat, što ukazuje na to da sama oligomerizacija nije dovoljna za prijenos alosteričkog signala. Rezultati pokazuju da su i oligomerizacija i vezanje alosteričkog modulatora nužni za uspostavu učinkovitih komunikacijskih putova koji moduliraju afinitet prema supstratu.

Autor: Aleksandra Maršavelski
Popis obavijesti

Broj posjeta:
10799863