Pristupačnost
Dr. sc. Andrea Usenik s Kemijskog odsjeka PMF-a dobitnica je Godišnje nagrade Društva sveučilišnih nastavnika i drugih znanstvenika u Zagrebu za 2025. godinu za rad „Intrinsic fluorescence of calixarenes: the origin and applications“ iz područja prirodnih znanosti, polja kemije. Nagrađeni rad objavljen je u časopisu Analytica Chimica Acta, a uz Andreu suautori su Vladislav Tomišić i Nikola Cindro, znanstvenici Kemijskog odsjeka, Luka Klemen, student diplomskog studija Kemija na Kemijskom odsjeku, dok su ostali koautori znanstvenici Instituta Ruđer Bošković.
PREDAVANJE „IZRADA ZAVRŠNOG RADA“ održat će se u četvrtak, 19. ožujka 2026. u 13:00 sati u predavaonici A1.
Predavanje je obavezno za sve studente koji upisuju kolegij Završni ispit u ak. god. 2025./2026.
Upisi u ljetni semestar akademske godine 2025./2026. za sve studente prijediplomskog i diplomskih studija pri Kemijskom odsjeku PMF-a provodit će se od 16. veljače do 1. ožujka 2026.
Više informacija možete doznati klikom na pročitaj više.
Sveučilište u Zagrebu objavljuje natječaje za mobilnost studenata u akademskoj godini 2026./2027. u okviru bilateralne međusveučilišne razmjene.
Natječaji za dodjelu stipendija iz sveučilišnih sredstava redovnim studentima Sveučilišta u Zagrebu za jednosemestralnu studentsku razmjenu u semestrima partnerskih sveučilišta za ak. god. 2026./27.
Detalji natječaja dostupni su na našim mrežnim stranicama na poveznici.
Otvorene su prijave za jubilarni 10. Simpozij doktorskih studija PMF-a!
Simpozij će se održati 24. i 25. travnja 2026. godine na Fizičkom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta u Zagrebu (Bijenička cesta 32).
Produljene su prijave za jubilarni 10. Simpozij doktorskih studija PMF-a!
Rok za prijavu sažetaka na jubilarni deseti Simpozij studenata doktorskih studija Prirodoslovno-matematičkog fakulteta (10. SSDS) produžen je do 1. ožujka 2026. godine. Prijave su moguće putem službene web stranice Simpozija.
Podsjećamo da za sudjelovanje na Simpoziju nema kotizacije.
Za više informacija o prijavama i programu 10. Simpozija pratite naš web (PhD Student Symposium) te društvene mreže Instagram (@phdsspmf) i Facebook (Faculty of Science PhD Student Symposium).
Za dodatna pitanja javite se na: phdss@pmf.hr
Znanstvenici Kemijskog odsjeka Alojzije Brkić, Vladimir Zanki, Željka Car, Vesna Petrović Peroković, Aleksandra Maršavelski i Ita Gruić Sovulj u suradnji s Jagodom Jablonskom s Weizmann Institute of Science, Rehovot, Izrael, te Marcom Leibundgutom i Nenadom Banom s ETH, Zürich, Švicarska, objavili su rad Antibiotic hyper-resistance in a class I aminoacyl-tRNA synthetase with altered active site signature motif u prestiženom časopisu Nature Communications (IF: 16.6).
Aminoacil-tRNA-sintetaze su ključni enzimi prijenosa genetičke informacije koji povezuju pripadan par aminokiseline i tRNA u procesu biosinteze proteina. Dijele se u dva evolucijski neovisna razreda, I i II. Katalitičke domene pripadnika istog razreda posjeduju izuzetno visoko očuvane katalitičke motive koji klasificiraju navedene domene.
Izoleucil-tRNA-sintetaza (IleRS) je enzim razreda I koji kontrolira ugradnju izoleucina u proteine. Postoje dva tipa IleRS kod bakterija; IleRS1 inhibiran je prirodnim antibiotikom mupirocinom, dok je za inhibiciju enzima IleRS2 potrebna minimalno 1000-puta veća koncentracija mupirocina u odnosu na tip 1. Iz navedenog razloga, posjedovanje gena koji kodira IleRS2 donosi bakteriji rezistenciju na mupirocin i neki patološki mikroorganizmi, poput meticilin-rezistentnog Staphylococcus aureus, postižu mupirocinsku rezistenciju zaprimajući gen za IleRS2 na plazmidu.
U sklopu ovog rada otkriveno je da u prirodi, uz kanonske IleRS2, postoje IleRS2 koje imaju promijenjen ključni katalitički motiv (HIGH; histidil-izoleucil-glicil-histidin) karakterističan za sve aminoacil-tRNA-sintetaze razreda I. Promjena tog motiva nije bila do sada uočena, a budući da motiv predstavlja srž očuvanog katalitičkog mjesta nije se ni smatrala prihvatljivom. Naši rezultati su pokazali da promjena motiva HIGH kod IleRS2 doprinosi hiper-rezistenciji na mupirocin, iznenađujuće, bez smanjenja katalitičke efikasnosti enzima. Posve suprotno, kada smo metodama genetičkog inženjerstva promijenjeni motiv uveli u IleRS1, dobili smo inaktivan enzim.
Riješene kristalne strukture IleRS1 i IleRS2, s i bez promijenjenih motiva, ukazale su na elegantan mehanizam funkcionalne zamjene motiva HIGH koja je moguća samo u IleRS2. Riješene strukture navedenih proteina s antibiotikom mupirocinom omogućile su uvid u mehanizam hiper-rezistencije.
Istraživanje je pokazalo da i najočuvaniji dio enzima, poput srži katalitičkog mjesta, može podleći evolucijskoj doradi uslijed selekcijskog pritiska. Istraživanje je provedeno u sklopu projekta “Investigation of substrate and editing specificity in tRNA synthetases and the mechanism of antibiotic action” (voditelji I. Gruić Sovulj i N. Ban) financiranog od strane Hrvatske zaklade za znanost i Švicarske zaklade za znanost unutar Hrvatsko-švicarskog istraživačkog programa (CSRP).