Pristupačnost
Pozivamo Vas da svojom nazočnošću uveličate svečanost dodjele priznanja
na XX. svečanoj sjednici Vijeća Kemijskog odsjeka, koja će se održati 19. studenoga 2025. u 12 sati.
Na sjednici će se, uz izvještaj o radu Kemijskog odsjeka u akademskoj godini 2024./2025.,
dodijeliti Medalje i Zahvalnice Kemijskog odsjeka zaslužnim nastavnicima, suradnicima i studentima,
kao i Nagrada za znanstveno-istraživački rad studenata.
Veselimo se Vašem dolasku!
U razdoblju od ponedjeljka, 27. listopada do srijede, 29. listopada 2025. godine održan je na Kemijskom odsjeku Prirodoslovno-matematičkog fakulteta Sveučilišta u Zagrebu Koordinacijski sastanak (Short-term Network Meeting) CEEPUS mreže HR-1108-09-2526 Colloids and nanomaterials in education and research na kojem je sudjelovalo 12 koordinatora iz Mađarske, Slovenije, Srbije, Moldove, Bosne i Hercegovine, Sjeverne Makedonije, Albanije, Kosova i Hrvatske.
30. listopada 2025. u 15,00 sati na internetskoj stranici Grada Zagreba, www.zagreb.hr, objavljeni natječaji za dodjelu Stipendije Grada Zagreba studentima ostalih godina studija za akademsku godinu 2025./2026.
Rok za predaju prijava je 28. studenoga 2025. do 15,00 sati.
Za provedbu natječaja razvijen je sustav prijave putem aplikacije eStipendije.
Kandidatkinje i kandidati aplikaciji mogu pristupiti putem online servisa za građane preko portala ePisarnica Grada Zagreba odabirom usluge e-Stipendije na poveznici
https://www.zagreb.hr/stipendije-grada-zagreba-2025-2026/212001
Prijave poslane zemaljskom poštom ili elektroničkom poštom (e-mailom) ili dostavljene osobno u papirnatom obliku neće se uzimati u obzir.
Video koji pokazuje postupak prijave kroz aplikaciju eStipendije možete pogledati na poveznici https://youtu.be/gUqEgWANfiQ
Poveznica za najčešća pitanja i odgovore:
Fond Nenada M. Kostića za kemijske znanosti ove godine će po dvadeset i četvrti puta nagraditi diplomce osnovnih i master studija za najbolje završne radove i pohvaliti njihove mentore. Novčane nagrade iznosit će 1.200 i 1.050 EUR.
Znanstvenici Kemijskog odsjeka Alojzije Brkić, Vladimir Zanki, Željka Car, Vesna Petrović Peroković, Aleksandra Maršavelski i Ita Gruić Sovulj u suradnji s Jagodom Jablonskom s Weizmann Institute of Science, Rehovot, Izrael, te Marcom Leibundgutom i Nenadom Banom s ETH, Zürich, Švicarska, objavili su rad Antibiotic hyper-resistance in a class I aminoacyl-tRNA synthetase with altered active site signature motif u prestiženom časopisu Nature Communications (IF: 16.6).
Aminoacil-tRNA-sintetaze su ključni enzimi prijenosa genetičke informacije koji povezuju pripadan par aminokiseline i tRNA u procesu biosinteze proteina. Dijele se u dva evolucijski neovisna razreda, I i II. Katalitičke domene pripadnika istog razreda posjeduju izuzetno visoko očuvane katalitičke motive koji klasificiraju navedene domene.
Izoleucil-tRNA-sintetaza (IleRS) je enzim razreda I koji kontrolira ugradnju izoleucina u proteine. Postoje dva tipa IleRS kod bakterija; IleRS1 inhibiran je prirodnim antibiotikom mupirocinom, dok je za inhibiciju enzima IleRS2 potrebna minimalno 1000-puta veća koncentracija mupirocina u odnosu na tip 1. Iz navedenog razloga, posjedovanje gena koji kodira IleRS2 donosi bakteriji rezistenciju na mupirocin i neki patološki mikroorganizmi, poput meticilin-rezistentnog Staphylococcus aureus, postižu mupirocinsku rezistenciju zaprimajući gen za IleRS2 na plazmidu.
U sklopu ovog rada otkriveno je da u prirodi, uz kanonske IleRS2, postoje IleRS2 koje imaju promijenjen ključni katalitički motiv (HIGH; histidil-izoleucil-glicil-histidin) karakterističan za sve aminoacil-tRNA-sintetaze razreda I. Promjena tog motiva nije bila do sada uočena, a budući da motiv predstavlja srž očuvanog katalitičkog mjesta nije se ni smatrala prihvatljivom. Naši rezultati su pokazali da promjena motiva HIGH kod IleRS2 doprinosi hiper-rezistenciji na mupirocin, iznenađujuće, bez smanjenja katalitičke efikasnosti enzima. Posve suprotno, kada smo metodama genetičkog inženjerstva promijenjeni motiv uveli u IleRS1, dobili smo inaktivan enzim.
Riješene kristalne strukture IleRS1 i IleRS2, s i bez promijenjenih motiva, ukazale su na elegantan mehanizam funkcionalne zamjene motiva HIGH koja je moguća samo u IleRS2. Riješene strukture navedenih proteina s antibiotikom mupirocinom omogućile su uvid u mehanizam hiper-rezistencije.
Istraživanje je pokazalo da i najočuvaniji dio enzima, poput srži katalitičkog mjesta, može podleći evolucijskoj doradi uslijed selekcijskog pritiska. Istraživanje je provedeno u sklopu projekta “Investigation of substrate and editing specificity in tRNA synthetases and the mechanism of antibiotic action” (voditelji I. Gruić Sovulj i N. Ban) financiranog od strane Hrvatske zaklade za znanost i Švicarske zaklade za znanost unutar Hrvatsko-švicarskog istraživačkog programa (CSRP).